FoodChemTopics

Autore: Dr. Salvatore Parisi, Foodchemtopics

Disponibile in: Italiano

Condizioni particolari: gratuito.

Questa descrizione è stata parzialmente estratta da  TASC 1.0.1 e TASC 1.0.2.

Tripartite Aqueous Structure in Cheeses (TASC), nelle versioni 1.0.1 e 1.0.2, è stato creato come strumento didattico e di ricerca per la definizione teorica della struttura acquosa che si viene a determinare nei prodotti caseari a seguito dell’assorbimento idrico da parte delle molecole proteiche, ed in particolar modo la caseina nelle sue varie forme.

Tale software è stato creato con OpenOffice.org 3.1.1 , Sun Microsystems inc., nelle seguenti versioni:

DESC 1.0.1 per OpenOffice.org 3.1.1

DESC 1.0.2 per MS Excel

Questo programma precompilato è un applicativo simile, come concetto iniziale, ad altri software gratuiti e scaricabili su Internet. Si citano come doverosi esempi (nelle ultime versioni):

-       Risk Ranger (Food Safety Center, Australia);

-       Compact Cheese Spreadsheets 1.1 (S. Parisi, FoodChemTopics);

-       Syncheese Suite 2009 ( S.Parisi et al., Università di Messina, Italia);

-       SAPS 1.1 (S. Parisi, FoodChemTopics);

-       DESC 1.0.1 e 1.0.2 (S. Parisi, FoodChemTopics).

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Il software è gratuito a patto che non sia modificato rispetto all'originale. L'utilizzo gratuito è concesso a chiunque richieda TASC 1.0 all'Autore (indirizzo drparisi@inwind.it). 

Sulla base dell’immissione dei soli dati d’Umidità e Materia Grassa Tal Quale, TASC 1.0.1 può calcolare in prima battuta alcuni dati interessanti:

Proteine, MRA (Quantitativo Più Attendibile, secondo il metodo indiretto CYPEP:2006)

Assorbimento idrico Apparente (A%,  secondo il metodo indiretto CYPEP:2006)

Materia Grassa sulla Sostanza Secca (FDC, tale parametro è assolutamente indispensabile come fattore limitante dell’assorbimento idrico)

Totale  numero di molecole d’Acqua per atomo d’Azoto

Ed in seconda battuta, una descrizione numerica della tripartizione delle stesse molecole d’Acqua per atomo d’Azoto.

Una funzionalità interessante è stata inserita in TASC 1.0.1 ed 1.0.2 allo scopo di visualizzare in qualche maniera la situazione a livello molecolare. In altri termini, è disponibile una sorta di “visore” che mostra, attorno ad un generico gruppo peptidico –CO–NH– , la disposizione delle molecole d’Acqua suddividendole per livelli.

Va osservato che tale rappresentazione non è scevra di possibili errori (dovuti ad approssimazioni sul filo delle cifre decimali, oppure al tentativo d’esaminare prodotti caseari in cui l’assorbimento idrico non dipende esclusivamente o per la maggior parte dalle caseine). Peraltro la rappresentazione non può affatto essere considerata come una visione stereochimica. La natura bidimensionale del visore non può rendere in alcun modo la complessità spaziale della struttura, e si dovrebbero considerare anche fattori d’ingombro sterico ed inerenti la possibilità di legami d’idrogeno in differenti posizioni dello scheletro proteico. Pertanto, la funzionalità grafica inserita va intesa per quel che è: una sorta di “presa visione” dell’assorbimento idrico a livello molecolare, senza per questo voler avere la pretesa di dare una descrizione esaustiva e formalmente corretta dal punto di vista teorico. Altri programmi ed altre risorse andrebbero impiegati a questo scopo. Tuttavia, trattandosi di un approccio veloce alla tematica, si può ritenere il visore di cui sopra come un primo passo.

È possibile anche segnalare alcune situazioni od irregolarità, se del caso. È pertanto disponibile una Tabella incorporata con la descrizione teorica della tripartizione delle molecole d’Acqua per atomo d’Azoto sulla base della Materia Grassa sulla Sostanza Secca, FDC. Con tale Tabella sarà possibile, situazione per situazione, definire il massimo livello d’assorbimento ed impostare manualmente i livelli con un “visore personalizzabile”.

Chiaramente, i valori di volta in volta ottenuti sono valide approssimazioni al valore determinabile secondo la Bibliografia di riferimento. Le differenze dipendono spesso dai normali procedimenti d'approssimazione tipici dei fogli elettronici.

BIBLIOGRAFIA

Parisi S., Laganà P., and Delia A.S., 2006. Il calcolo indiretto del tenore proteico nei formaggi: il metodo CYPEP. Industrie Alimentari, 462: 997-1010. Chiriotti Editori Pinerolo, Italy.

Parisi S., Laganà P., and Delia A.S., 2007. Lo studio dei profili proteici durante la maturazione dei formaggi tramite il metodo CYPEP. Industrie Alimentari, 468: 404-417. Chiriotti Editori Pinerolo, Italy

Parisi S., Laganà P., Stilo A., Micali M., Piccione D., and Delia S., 2009. Il massimo assorbimento idrico nei formaggi. Tripartizione del contenuto acquoso per mole d'azoto. Industrie Alimentari, 491: 31-41. Chiriotti Editori Pinerolo, Italy.

Parisi, S.,  Delia S., Cannavò G., Pino R., Mauro A., and Laganà, P., 2009. Validazione della raccolta software SynCheese Suite 2009, versione 1.0, per il calcolo di vari parametri analitici dei formaggi. Relazioni tra assorbimento idrico e alterazione microbiologica dei formaggi confezionati. Igiene e Sanità Pubblica n. 5/2009, Supplemento, pag.  394.

Parisi, S., 2009. New Compact Cheese Spreadsheets (CCS) software, Version 1.1. A software designed to study cheeses in a simulative way. FoodChemTopics, http://libero.it/blog/foodchemtopics.

Parisi S., Delia S., Ceccio C., Crupi D., Quartarone F., and Laganà P., 2010. Piani analitici ridotti nel rispetto del Reg. CE 1441/2007. Industrie Alimentari, 499: 19-31. Chiriotti Editori Pinerolo, Italy.